A C90-en végzett szimulációban Tidor a GCN4 nevû génszabályozó fehérjét vizsgálta 200 vízmolekula társaságában. A CHARMM nevû molekuladinamikai programot használta fel, amely képes arra, hogy egyes atomok mozgását nyomon kövesse. A szimulációban a fehérje mozgását több mint egy nanoszekundumig (a másodperc milliárdod részéig) követték úgy, hogy közben több milliószor regisztrálták a pozíciót.
Tidor a fehérje vízmentes magjában lévô aminosavakat cserélgette, és azt vizsgálta, hogyan befolyásolják ezek a cserék a fehérje stabilitását. "A kapott eredmény valójában egy rövid film, amelyben a molekulák mozgását láthatjuk. A kis változások még nem okoznak nagy gondot, de a cipzár gyengülni fog. Továbbra is létrejön, de már nem olyan erôs."
A kutatás még csak kezdeti stádiumban van, de az együttes szimulációs és laboreredmények azt mutatják, hogy a molekulák hidrofób kölcsönhatása jelenti a dimerképzôdés fô hajtóerejét. Ám ez a kölcsönhatás csak kis szerepet játszik abban, hogy mely fehérjék fognak összekötôdni. Sokkal nagyobb azonban a felület külsô részén lévô aminosavak szerepe, amelyek taszítanak vagy vonzanak más aminosavakat (attól függôen, hogy az elektromos töltésük azonos vagy ellentétes).
Tidor számításai érdekes eredményre vezettek. A cipzár felületén lévô, ellentétesen töltött aminosavak – sóhidaknak is nevezik ôket – döntik el, mely fehérjék alkothatnak párost, mégpedig úgy, hogy instabillá teszik a dimert. Más szóval a sóhidak a "jó"dimerek létrejötte ellen hatnak. A természet olyan hajtóerôt is teremtett (a hidrofób kölcsönhatást) amely nemcsak helyes, hanem helytelen dimereket is készít. De létrehozott egy ellenerôt is, ami ugyan gátolja egy kissé a korrekt "jó" létrejöttét, de a "rosszakét" meg is akadályozza.
Peter Kim (Whitehead Institute) és Tom Albert (University of California, Berkeley) laboratóriumi körülmények között tanulmányoznak néhány, Tidor által is vizsgált mutánst. A laboratóriumi kutatás és a szimuláció remekül kiegészíti egymást. "Ez a program egyedülálló együttmûködés három kutatócsoport között, amelyben mindhárman felhasználjuk saját korábbi tapasztalatainkat annak a közös célnak az érdekében, hogy megérthessük a fehérjék struktúrájának és stabilitásának problémáját. A végsô célunk, hogy olyan molekulákat hozzunk létre, amelyek közvetítik a láncok közti kölcsönhatásokat – ezek a rákterápiában igen hasznosak lehetnek.