Mint a neve is jelzi, az MD olyan módszer, amellyel nyomon követhetjük, hogyan alakul idôben a molekula szerkezete. A saját természetes környezetükben – azaz az élô sejtek belsejében – a fehérjék hajlékonyak, állandó mozgásban vannak, szinte vibrálnak – pikoszekundumok (azaz billiomod másodpercek) alatt átváltva a következô konfigurációra. Az MD (a newtoni mozgásegyenleteket felhasználva) kiszámítja az atomok közti erôket a változás minden pillanatában, így adva alapos információkat a végtelenül apró mozgásokról. Ahhoz, hogy valós eredményeket kaphassunk, nemcsak magát a fehérjet kell figyelembe vennünk, hanem az azt körülvevô vizet is, amely befolyásolja az alakját. Ez azt jelenti, hogy több ezernyi atommal kell egyszerre dolgozni, így egy egyszerû MD-szimuláció több száz órányi szuperszámítógép-üzemidôt vehet igénybe.
Ahogy a szuperszámítógépek és a rajtuk futó programok egyre inkább fejlôdtek az elmúlt években, úgy kezdte el Brooks is alkalmazni az MD-t a fehérje-kiegyenesedés kutatásának problémájában. Ez a probléma sokak szerint az összehajtogatódás tükörképe. Mivel az ekkor lezajló események közül egyesek nagyon rövid idôskálán játszódnak le, a laboratóriumi módszerek nem alkalmasak a vizsgálatukra. Brooks számításai, amelyekkel a kiegyenesedés korai szakaszát kutatja, sok szempontból azonban olyanok, mint egy valódi kísérlet, és Brooks úgy használja a szuperszámitógépet, mint egy laboratóriumot.
"Egy olyan jelenséget vizsgálunk, amelyet még senki nem vizsgált elôttünk" – nyilatkozta Brooks. "Nincs olyan jól definiált modell, amely szerint betáplálhatnánk az adatokat és megkaphatnánk a végeredményeket. Nem ismerjük a vizsgált jelenség részleteit, úgyhogy igyekszünk mindent annyira kísérletszerûen csinálni, ahogy azt egy valódi laboratóriumban tennénk." Brooks számos kísérletét a pittsburgh-i CRAY C90 "felhasználóbarát" teszt-periódusában végezhette el. A mioglobin részben kiegyenesedett változatát, az apomioglobint vizsgálta, amely oxigént szállít, és nagy számban fordul elô az izomszövetekben.
[Vissza]